Purification and properties of D-enzyme from malted barley.

نویسندگان
چکیده

برای دانلود باید عضویت طلایی داشته باشید

برای دانلود متن کامل این مقاله و بیش از 32 میلیون مقاله دیگر ابتدا ثبت نام کنید

اگر عضو سایت هستید لطفا وارد حساب کاربری خود شوید

منابع مشابه

extraction and acetylation of purified trypsin from bovin pancreas and study of some its physico-chemical properties

آنزیم تریپسین در شرایط قلیایی ناپایدار می باشد .و فعالیت پروتئولیتیکی تریپسین منجربه خود هضمی آن در جایگاههای خاصی می گردد. بنابر این آنزیمی با ناپایداری بالا محسوب میگردد. در سالهای اخیر موفق شدند که با ایجاد تغیرات شیمیایی با اضافه کردن فلزات خاص ، کلسیم و یا عمل استیلاسیون منجر به افزایش پایداری آنزیم تریپسین گردند. مطالعات در حال حاضر نشان می دهد که تریپسین استیله شده فعالیت آنزیمی خود را ...

15 صفحه اول

PARTIAL PURIFICATION AND PROPERTIES OF L-GLUTAMINE: D-FRUCTOSE 6-P AMIDOTRANSFERASE FROM HUMAN PLACENTA

The first enzyme of the pathway for uridine diphosphate N-acetyl-D-glucosamine (UDPAG) biosynthesis i.e. L-glutamine: D-fructose 6-P amidotransferase (E.C. 2.6.1.16) was purified 52-fold from human placenta using methanol fractionation and column chromatography on DEAE-Sephadex A-50. The enzyme showed optimal activity in a broad range of pH from 5.8 to 7.8 in both phosphate and cacodylate ...

متن کامل

Purification and Properties of Angiotensin - Convertlng Enzyme from Hog Lung

Angiotensin-converting enzyme was purified 1500-fold from a homogenate of hog lungs. The purification procedure included fractionation with ammonium sulfate, inactivation of contaminating enzymes at pH 4.7, batch treatment with CM-cellulose, and chromatography on columns of DEAE-cellulose, hydroxyapatite, and Sephadex G-200. The enzyme was assayed with hippurylglycylglycine and, after pH 4.7 wa...

متن کامل

Purification and properties of angiotensin-converting enzyme from hog lung.

Angiotensin-converting enzyme was purified 1500-fold from a homogenate of hog lungs. The purification procedure included fractionation with ammonium sulfate, inactivation of contaminating enzymes at pH 4.7, batch treatment with CM-cellulose, and chromatography on columns of DEAE-cellulose, hydroxyapatite, and Sephadex G-200. The enzyme was assayed with hippurylglycylglycine and, after pH 4.7 wa...

متن کامل

Purification and properties of the formate-activating enzyme from erythrocytes.

The demonstration by Lowy and Williams (2) that rabbit erythrocytes can incorporate C4-formate into the C-2 position of purines suggests by analogy with the well studied avian liver system (3) that Nro-formyltetrahydrofolate is the actual “lcarbon” donor. The synthesis of this compound is carried out by the formate-activating enzyme (also called tetrahydrofolate formylase (4, 5)) as shown in Eq...

متن کامل

ذخیره در منابع من


  با ذخیره ی این منبع در منابع من، دسترسی به آن را برای استفاده های بعدی آسان تر کنید

ژورنال

عنوان ژورنال: Journal of the Japanese Society of Starch Science

سال: 1986

ISSN: 1884-488X,0021-5406

DOI: 10.5458/jag1972.33.244